le fibrinogène et la fibrine jouent un rôle important dans la formation de caillots, la fibrinolyse, les interactions cellulaires et matricielles, l’inflammation et la cicatrisation des plaies. Ces événements biologiques sont régulés dans une large mesure par la formation de caillots elle-même et par des interactions complémentaires entre des sites réactifs spécifiques sur la fibrine(ogen) et des molécules extrinsèques telles que des enzymes, des protéines comprenant d’autres facteurs de coagulation ou des récepteurs cellulaires., Le fibrinogène est composé de deux ensembles de trois chaînes polypeptidiques appelées Aa, Bß et γ, dont les six sont reliées par des ponts disulfure pour former le domaine amino-terminal E. Les molécules sont des structures trinodulaires allongées constituées de deux domaines d externes globulaires qui sont reliés à son domaine E central par un segment de bobine enroulée. Ces domaines contiennent des sites de liaison constitutifs (par exemple, Da, Db, Yxl, d:d, γ’, substrat de thrombine, récepteur plaquettaire, récepteur d’intégrine leucocytaire) ainsi que les sites interactifs qui s’expriment à la suite du clivage du fibrinogène par la thrombine ou qui sont exposés à la suite de la polymérisation (par exemple, les sites de liaison t-PA). D’autres sites constitutifs pertinents dans le fibrinogène comprennent deux sites de reconnaissance de substrat de thrombine dans chaque domaine E plus un site de liaison de thrombine Non substrat de haute affinité dans chaque chaîne γ’ qui lie également le facteur XIII., Les sites de liaison constitutifs sur le fibrinogène participent à l’assemblage de la fibrine par auto-association (yXL ou D:D) ou par association complémentaire avec les sites de fibrine exposés (Da à EA et Db à E B). D’autres sites constitutifs pertinents dans la fibrine comprennent un site de liaison à la thrombine de faible affinité dans le domaine e de la fibrine qui reste évidemment comme un résidu du site de liaison au substrat.
la polymérisation de la fibrine est initiée par le clivage de la thrombine du fibrinopeptide A (FPA) à partir des chaînes de fibrinogène Aa, exposant deux sites du domaine E E A., Le clivage du fibrinopeptide B (FPB) des chaînes Bß expose un autre site de polymérisation du domaine E, E B, qui interagit également avec les plaquettes, les fibroblastes et les cellules endothéliales. La génération de fibrine est suivie par des associations intermoléculaires d-à-E de la fin au milieu formant des fibrilles linéaires et à double brin ramifiées équilatéralement, et est accompagnée d’associations de fibrilles latérales qui forment des fibres multibrins., De manière concomitante, le facteur XIIIa activé par la thrombine introduit des réticulations covalentes dans ces polymères, principalement entre les chaînes γ (au niveau des sites yXL formant des dimères γ) et les chaînes α (polymères α), pour compléter la structure mature du réseau de caillots.