Il fibrinogeno e la fibrina svolgono un ruolo importante nella formazione di coaguli, fibrinolisi, interazioni cellulari e matrici, infiammazione e guarigione delle ferite. Questi eventi biologici sono regolati in larga misura dalla stessa formazione di coaguli e da interazioni complementari tra specifici siti reattivi sulla fibrina(ogen) e molecole estrinseche come enzimi, proteine inclusi altri fattori di coagulazione o recettori cellulari., Il fibrinogeno è costituito da due serie di tre catene polipeptidiche denominate Aa, Bß e γ, tutte e sei unite da ponti disolfuro per formare il dominio E amminico-terminale. Le molecole sono strutture trinodulari allungate costituite da due domini D esterni globulari che sono collegati al suo dominio E centrale da un segmento a spirale. Questi domini contengono siti di associazione costitutivi (ad es., Da, Db, yXL, D:D, γ’, substrato della trombina, recettore piastrinico, recettore dell’integrina leucocitaria) nonché siti interattivi che si esprimono come risultato della scissione del fibrinogeno da parte della trombina o che sono esposti come conseguenza della polimerizzazione (ad esempio siti di legame t-PA). Altri siti costitutivi rilevanti nel fibrinogeno includono due siti di riconoscimento del substrato della trombina in ciascun dominio E più un sito di legame della trombina non substrato ad alta affinità in ciascuna catena γ ‘ che lega anche il fattore XIII., I siti di legame costitutivi sul fibrinogeno partecipano all’assemblaggio della fibrina per auto-associazione (yXL o D:D) o per associazione complementare con i siti di fibrina esposti (Da a EA e Db a E B). Altri siti costitutivi rilevanti nella fibrina includono un sito di legame della trombina a bassa affinità nel dominio della fibrina E che rimane evidentemente come residuo del sito di legame del substrato.
La polimerizzazione della fibrina è iniziata dalla scissione della trombina del fibrinopeptide A (FPA) dalle catene di fibrinogeno Aa, esponendo due siti E dominio E A., La scissione del fibrinopeptide B (FPB) dalle catene di Bß espone un altro sito di polimerizzazione del dominio E, E B, che interagisce anche con piastrine, fibroblasti e cellule endoteliali. La generazione di fibrina è seguita da associazioni intermolecolari da D a E end-to-middle che formano fibrille a doppio filamento lineari ed equilateralmente ramificate ed è accompagnata da associazioni di fibrille laterali che formano fibre multi-stranded., Contemporaneamente, il fattore XIIIa attivato dalla trombina introduce collegamenti incrociati covalenti in questi polimeri, principalmente tra catene γ (nei siti yXL che formano γ-dimeri) e catene α (α-polimeri), per completare la struttura della rete del coagulo maturo.