Fibrinogen og fibrin spiller en viktig rolle i dannelse av blodpropper, fibrinolysis, mobil og matrix vekselsvirkningene, betennelse, og sårtilheling. Disse biologiske hendelser er regulert i stor grad av dannelse seg selv og av komplementære interaksjoner mellom spesifikke reaktiv nettsteder på fibrin(ogen) og ytre molekyler som for eksempel enzymer, proteiner, inkludert andre koagulasjonsfaktorer, eller celle reseptorer., Fibrinogen består av to sett med tre polypeptid kjeder kalles Aa, Bß, og γ, alle seks som er sammen med disulfide broer for å danne amino-terminal E-domenet. Molekylene er langstrakt trinodular strukturer som består av to globular ytre D domener som er koblet til den sentrale E-domene av en usb-coil-segmentet. Dette er domener som inneholder konstituerende bindende områder (f.eks., Da, Db, yXL, D:D, γ’, trombin substrat, blodplate reseptor, leukocyte integrin reseptor), så vel som interaktive nettsteder som blir uttrykt som følge av fibrinogen spalting av trombin eller som er utsatt som følge av polymerisering (f.eks. t-PA bindende områder). Andre relevante konstituerende nettsteder i fibrinogen inkluderer to trombin substrat anerkjennelse steder i hver E-domenet pluss en høy affinitet ikke-substrat trombin bindende nettstedet i hver γ’ kjede som også binder faktor XIII., Konstituerende bindende områder på fibrinogen delta i fibrin montering av selv-association (yXL eller D:D), eller ved å utfyllende forbindelse med utsatt fibrin nettsteder (Da å EA og Db til E B). Andre relevante konstituerende nettsteder i fibrin inkluderer en lav affinitet trombin-bindende nettstedet i fibrin E-domenet som tydeligvis fortsatt som en rest av underlaget bindende nettstedet.
Fibrin polymerisering er initiert av trombin spalting av fibrinopeptide EN (FPA) fra fibrinogen Aa kjeder, utsette to E domene E A nettsteder., Spalting av fibrinopeptide B (MTB) fra Bß kjeder utsetter en annen E-domenet polymerisering nettsted, E B, som også kommuniserer med blodplater, fibroblaster og endotelceller. Fibrin generasjon, fulgt av ende-til-midt-intermolecular D-å-E foreninger danner lineær og equilaterally forgrenet dobbel-strandet fibrils, og er ledsaget av lateral fibril foreninger som danner multi-strandet fibre., Samtidig, trombin-aktivert faktor XIIIa introduserer covalent crosslinks i disse polymerer, hovedsakelig mellom γ-kjeder (på yXL nettsteder som danner γ-dimers) og α-kjeder (α-polymerer), for å fullføre den modne blodpropp nettverk struktur.