fibrinogeen en fibrine spelen een belangrijke rol bij de vorming van stolsels, fibrinolyse, cellulaire en matrixinteracties, ontsteking en wondgenezing. Deze biologische gebeurtenissen worden voor een groot deel gereguleerd door de vorming van stolsels zelf en door complementaire interacties tussen specifieke reactieve plaatsen op fibrine(ogen) en extrinsieke moleculen zoals enzymen, eiwitten met inbegrip van andere stollingsfactoren, of celreceptoren., Fibrinogeen wordt samengesteld uit twee reeksen van drie polypeptidekettingen genoemd AA, Bß, en γ, die alle zes door disulfidebruggen worden aangesloten om het amino-einddomein e te vormen. De moleculen zijn langwerpige trinodulaire structuren die uit twee bolvormige buitenste d-domeinen bestaan die met zijn centrale e-domein door een opgerold-rolsegment worden verbonden. Deze domeinen bevatten constitutieve bindende sites (bijv., Da, Db, yXL, D: D, γ’, trombinesubstraat, bloedplaatjesreceptor, leukocytenintegrinereceptor) en interactieve sites die tot expressie komen als gevolg van fibrinogeenafsplitsing door trombine of die worden blootgesteld als gevolg van polymerisatie (bijv. t-pa-bindingsplaatsen). Andere relevante constitutieve plaatsen in fibrinogeen zijn twee plaatsen voor de herkenning van trombinesubstraten in elk e-domein plus een niet-substraat trombinebindingsplaats met hoge affiniteit in elke γ-keten die ook factor XIII bindt., Constitutieve bindingsplaatsen op fibrinogeen nemen deel aan de assemblage van fibrine door zelfassociatie (yXL of D:D) of door complementaire associatie met blootgestelde fibrineplaatsen (Da aan EA en Db aan E B). Andere relevante constitutieve plaatsen in fibrine zijn een trombinebindingsplaats met een lage affiniteit in het fibrine-e-domein die duidelijk blijft als restant van de substraatbindingsplaats.
Fibrinepolymerisatie wordt geïnitieerd door trombineafsplitsing van fibrinogeen a (FPA) uit fibrinogeen Aa-ketens, waarbij twee e-domein e A-sites worden blootgelegd., De splitsing van fibrinopeptide B (FPB) van bß-ketens blootstelt een andere e-domein polymerisatieplaats, E B, die ook met bloedplaatjes, fibroblasten en endotheelcellen interageert. De fibrinegeneratie wordt gevolgd door end-to-middle intermoleculaire D-tot-E verenigingen die lineaire en equilally vertakte double-stranded fibrils vormen, en gaat vergezeld van laterale fibrilassociaties die multi-stranded vezels vormen., Tegelijkertijd introduceert trombine-geactiveerde factor XIIIa covalente dwarsverbindingen in deze polymeren, voornamelijk tussen γ-ketens (op yXL-sites die γ-dimeren vormen) en α-ketens (α-polymeren), om de rijpe netwerkstructuur van de stolsel te voltooien.