フィブリノーゲンとフィブリンは、血餅形成、線維素溶解、細胞およびマトリックスの相互作用、炎症、および創傷治癒において重要な役割を果たしている。 これらの生物学的事象は、凝固形成自体によって、およびフィブリン（ogen）上の特定の反応部位と酵素、他の凝固因子を含むタンパク質、または細胞受容体などの外因性分子との間の相補的相互作用によって大きく調節される。, フィブリノーゲンは、Aa、Bβ、およびγと呼ばれる三つのポリペプチド鎖の二組からなり、そのうちの六つはすべてジスルフィド橋によって結合され、アミノ末端Eドメインを形成する。 分子はコイル状コイルセグメントによってその中心Ｅドメインに接続されている二つの球状外側Ｄドメインからなる細長い三ノジュラ構造である。 これらのドメインは、構成的結合部位（例えば, Ｄａ、Ｄｂ、ｙｘｌ、Ｄ：ｄ、γ’、トロンビン基質、血小板受容体、白血球インテグリン受容体）、ならびにトロンビンによるフィブリノーゲン切断の結果として発現されるか、または重 フィブリノゲンにおける他の関連構成部位としては、各Ｅドメインにおける二つのトロンビン基質認識部位に加え、各γ’鎖における高親和性非基質トロンビン結合部位が挙げられ、それは第ＸＩＩＩ因子にも結合する。, フィブリノーゲン上の構成的結合部位は、自己会合（yXLまたはD：D）または露出したフィブリン部位（DaからEAおよびDbからE B）との相補的会合によってフィブリンアセンブリに関与する。 フィブリン中の他の関連構成部位は、基質結合部位の残留物として明らかに残るフィブリンＥドメイン中の低親和性トロンビン結合部位を含む。
フィブリン重合は、フィブリノーゲンＡａ鎖からのフィブリノペプチドＡ（ＦＰＡ）のトロンビン切断によって開始され、二つのＥドメインＥａ部位を露出させる。, Bβ鎖からのフィブリノペプチドB（FPB）の切断は、血小板、線維芽細胞および内皮細胞とも相互作用する別のEドメイン重合部位、E Bを露出させる。 フィブリンの生成は、エンドツーミドル分子間D-E会合直鎖および平衡分岐二本鎖フィブリルを形成し、多本鎖繊維を形成する側方フィブリル会合伴っているが続いています。, 同時に、トロンビン活性化第XIIIa因子は、主にγ鎖（γ-二量体を形成するyXLサイト）とα鎖（α-ポリマー）の間に、これらのポリマーに共有結合の架橋を導入し、成熟した血餅ネットワーク構造を完成させる。