Fibrinogeenin ja fibriinin tärkeä rooli hyytymän muodostumista, fibrinolyysin, solu-ja matrix interactions, tulehdus, ja haavan paranemista. Nämä biologiset tapahtumat ovat säännelty suurelta osin hyytymän muodostumisen itseään ja toisiaan täydentävät vuorovaikutukset erityisiä reaktiivinen sivustoja fibriinin(ogen) ja ulkoista molekyylejä, kuten entsyymejä, proteiineja, mukaan lukien muiden hyytymistekijöiden, tai solun reseptoreihin., Fibrinogeeni koostuu kaksi sarjaa kolme polypeptidi ketjut kutsutaan Aa Bß, ja γ, kaikki kuusi, jotka ovat liittyneet disulfidi sillat muodostavat amino-terminaali E domain. Molekyylit ovat pitkänomainen trinodular rakenteita, jotka koostuvat kahdesta pallomainen ulompi D aloilla, jotka ovat yhteydessä siihen, central E-alaa on kelattu-kela-segmentissä. Nämä alueet sisältävät konstitutiivisia sitovia alueita (esim., Da, Db, yXL, D,: D, γ’, trombiinin alustan, verihiutaleiden reseptoreihin, leukosyyttien integrin-reseptorin) sekä interaktiivisia sivustoja että tulee ilmaisi seurauksena fibrinogeenin pilkkominen, jonka trombiinin tai jotka ovat alttiina seurauksena polymerointi (esim. t-PA sitova sivustoja). Muut asiaankuuluvat perustava sivustoja fibrinogeeni kuuluu kaksi trombiinin alustan tunnustamista sivustoja kussakin E verkkotunnuksen plus korkea-affiniteetti ei-alustan trombiinin sitova sivusto kullakin γ’ ketju, joka myös sitoo tekijä XIII., Perustava sitova sivustoja fibrinogeeni osallistua fibriinin kokoonpano itse-yhdistys (yXL tai D:D) tai toisiaan täydentäviä yhdessä alttiina fibriinin sivustoja (Da EA: n ja Db-E-B). Muut asiaankuuluvat perustava sivustoja fibriinin ovat alhainen affiniteetti trombiini-sitova sivusto fibriinin E verkkotunnuksen, joka ilmeisesti on edelleen jäljellä substraatin sitoutumiskohta.
Fibriinin polymerointi on aloittanut trombiinin pilkkominen fibrinopeptide A (KELA) alkaen fibrinogeeni Aa ketjut, paljastaen kaksi E domain E-sivustot., Fibrinopeptidi B: n (FPB) pilkkoutuminen Bß-ketjuista altistaa toiselle e-domain-polymerointikohdalle, E B: lle, joka myös vuorovaikuttaa verihiutaleiden, fibroblastien ja endoteelisolujen kanssa. Fibriinin sukupolven jälkeen end-to-lähi-molekyylien välisten D-ja E-yhdistykset muodostavat lineaarisen ja equilaterally haarautunut double-stranded fibrillien, ja on mukana sivusuunnassa fibril yhdistykset, jotka muodostavat multi-stranded kuituja., Samanaikaisesti, trombiini-aktivoitu hyytymistekijä xiii A esittelee kovalenttinen crosslinks osaksi nämä polymeerit, lähinnä välillä γ ketjut (at yXL sivustoja, jotka muodostavat γ-dimeerit) ja α-ketjut (α-polymeerit), täydellinen kypsä hyytyä verkon rakenne.