el fibrinógeno y la fibrina desempeñan papeles importantes en la formación de coágulos, fibrinólisis, interacciones celulares y matriciales, inflamación y cicatrización de heridas. Estos eventos biológicos están regulados en gran medida por la propia formación de coágulos y por interacciones complementarias entre sitios reactivos específicos de fibrina(ogen) y moléculas extrínsecas como enzimas, proteínas, incluidos otros factores de coagulación, o receptores celulares., El fibrinógeno se compone de dos conjuntos de tres cadenas polipeptídicas denominadas Aa, Bß y γ, las seis de las cuales están unidas por puentes disulfuro para formar el dominio amino-terminal E. Las moléculas son estructuras trinodulares alargadas que consisten en dos dominios D externos globulares que están conectados a su dominio e central por un segmento de bobina enrollada. Estos dominios contienen sitios constitutivos de enlace (p. ej., Da, Db, Yxl, D:D, γ’, sustrato de trombina, receptor plaquetario, receptor de integrina leucocitaria), así como sitios interactivos que se expresan como resultado de la escisión del fibrinógeno por la trombina o que están expuestos como consecuencia de la polimerización (por ejemplo, sitios de unión a t-PA). Otros sitios constitutivos relevantes en el fibrinógeno incluyen dos sitios de reconocimiento de sustrato de trombina en cada dominio E más un sitio de unión de trombina no sustrato de alta afinidad en cada cadena γ ‘ que también se une al factor XIII., Los sitios constitutivos de unión al fibrinógeno participan en el ensamblaje de fibrina por autoasociación (yXL o D:D) o por asociación complementaria con sitios de fibrina expuestos (Da a EA y Db A E B). Otros sitios constitutivos relevantes en la fibrina incluyen un sitio de unión a la trombina de baja afinidad en el dominio fibrina E que evidentemente permanece como un residuo del sitio de unión al sustrato.
la polimerización de fibrina se inicia por la escisión de trombina del fibrinopéptido a (FPA) de las cadenas de fibrinógeno Aa, exponiendo dos sitios de dominio E E A., La escisión del fibrinopéptido B (FPB) de las cadenas de Bß expone otro sitio de polimerización del dominio E, E B, que también interactúa con plaquetas, fibroblastos y células endoteliales. La generación de fibrina es seguida por asociaciones intermoleculares D-A-E intermoleculares que forman fibrillas de doble hebra lineales y equilateralmente ramificadas, y está acompañada por asociaciones de fibrillas laterales que forman fibras multihandadas., Concomitantemente, el factor XIIIa activado por trombina introduce enlaces covalentes en estos polímeros, principalmente entre cadenas γ (en sitios YXL que forman dímeros γ) y cadenas α (polímeros α), Para completar la estructura de la red de coágulos Maduros.