Fibrinogen und Fibrin spielen eine wichtige Rolle bei der Gerinnselbildung, Fibrinolyse, zellulären und Matrixwechselwirkungen, Entzündungen und Wundheilung. Diese biologischen Ereignisse werden weitgehend durch die Gerinnselbildung selbst und durch komplementäre Wechselwirkungen zwischen spezifischen reaktiven Stellen auf Fibrin(ogen) und extrinsischen Molekülen wie Enzymen, Proteinen einschließlich anderer Gerinnungsfaktoren oder Zellrezeptoren reguliert., Fibrinogen besteht aus zwei Sätzen von drei Polypeptidketten, die als Aa, Bß und γ bezeichnet werden und von denen alle sechs durch Disulfidbrücken verbunden sind, um die amino-terminale E-Domäne zu bilden. Die Moleküle sind längliche trinodulare Strukturen, die aus zwei kugelförmigen äußeren D-Domänen bestehen, die durch ein Coiled-Coil-Segment mit ihrer zentralen E-Domäne verbunden sind. Diese Domänen enthalten konstitutive Bindungsstellen (z., Da, Db, yXL, D: D, γ‘, Thrombinsubstrat, Thrombozytenrezeptor, Leukozytenintegrinrezeptor) sowie interaktive Stellen, die durch Fibrinogenspaltung durch Thrombin exprimiert werden oder infolge der Polymerisation exponiert werden (z. B. T-PA-Bindungsstellen). Andere relevante konstitutive Stellen in Fibrinogen umfassen zwei Thrombinsubstrat-Erkennungsstellen in jeder E-Domäne sowie eine hochaffine Nicht-Substrat-Thrombin-Bindungsstelle in jeder γ-Kette, die auch Faktor XIII bindet., Konstitutive Bindungsstellen an Fibrinogen nehmen an der Fibrinzusammensetzung durch Selbstassoziation (yXL oder D:D) oder durch komplementäre Assoziation mit exponierten Fibrinstellen (Da bis EA und Db bis E B) teil. Andere relevante konstitutive Stellen in Fibrin umfassen eine Thrombinbindungsstelle mit niedriger Affinität in der Fibrin-E-Domäne, die offensichtlich als Rest der Substratbindungsstelle verbleibt.
Die Fibrinpolymerisation wird durch Thrombinspaltung von Fibrinopeptid A (FPA) aus Fibrinogen-Aa-Ketten eingeleitet, wobei zwei E-E-A-Stellen freigelegt werden., Die Spaltung von Fibrinopeptid B (FPB) aus Bß-Ketten setzt eine andere Polymerisationsstelle der E-Domäne, E B, frei, die auch mit Thrombozyten, Fibroblasten und Endothelzellen interagiert. Auf die Fibrinerzeugung folgen end-bis mittlere intermolekulare D-zu-E-Assoziationen, die lineare und äquilateral verzweigte doppelsträngige Fibrillen bilden, und wird von lateralen Fibrilenvereinigungen begleitet, die mehrsträngige Fasern bilden., Gleichzeitig führt thrombinaktivierter Faktor XIIIa kovalente Vernetzungen in diese Polymere ein, hauptsächlich zwischen γ-Ketten (an yXL-Stellen, die γ-Dimer bilden) und α-Ketten (α-Polymere), um die reife Gerinnselnetzwerkstruktur zu vervollständigen.