definicja 
 rzeczownik, liczba mnoga: glikoproteiny
wszystkie sprzężone białka, charakteryzujące się jednym lub więcej kowalencyjnie powiązanych reszt węglowodanowych
Suplement 
Glikokonjugaty są węglowodanami, które są kowalencyjnie związane z inną biomolekułą poprzez glikozylację i węglowodanów składnik kompleksu jest nazywany glican. Przykładami glikokonjugatów są glikoproteiny, glikopeptydy, peptydoglikany, glikozydy, glikolipidy i lipopolisacharydy.,
glikoproteina odnosi się do każdego białka kowalencyjnie przyłączonego do jednostki węglowodanowej w procesie glikozylacji. Niektóre z typowych składników węglowodanowych glikoprotein są β-D-glukoza, β-D-galaktoza, β-D-mannoza, α-l-fukoza, N-acetylglukozamina, N-acetylgalaktozamina, kwas N-acetylneuraminowy i ksyloza. Składnik węglowodanowy jest przyłączony do białka przez grupę-OH seryny lub treoniny (tj. o-glikozylowaną) lub przez amid NH2 asparaginy (tj. N-glikozylowaną).,
niektóre przykłady, w których glikoproteiny występują naturalnie:
- kolagen
 - mucyny
 - transferryna
 - Ceruloplazmina
 - przeciwciała
 - antygeny zgodności histologicznej
 - hormony (np. hormon folikulotropowy, hormon luteinizujący, ludzka gonadotropina kosmówkowa, hormon stymulujący tarczycę, Erytropoetyna, alfa-fetoproteina)
 - różne enzymy (np.,
 - różne białka biorące udział w interakcjach między komórkami
 - lektyny
 - selektyny
 - różne receptory białkowe , szczególnie zaangażowane w działanie hormonów i leków
 - calnexin
 - kalreticulin
 - niektóre białka regulacyjne dla wzrostu i rozwoju
 - niektóre powierzchniowe błony białkowe płytek krwi, szczególnie zaangażowane w zakrzepicę
 
podczas technicznie opisując koniugaty, w których węglowodany są mniejsze niż 4 procent wagowo, termin ten jest często używany generycznie do włączenia mukoprotein i proteoglikanów., Istnieją jednak różnice w stosowaniu terminów: glikoproteina, proteoglikan, peptydoglikan i glikopeptyd, dlatego należy zachować ostrożność w stosowaniu tych terminów.
na przykład proteoglikany mogą być traktowane jako podgrupa glikoprotein, ponieważ oba z nich mają rdzeń białkowy. Istnieją jednak różnice w kilku aspektach. W strukturze glikoproteiny mają łańcuchy węglowodanowe przyłączone do łańcucha bocznego polipeptydu, podczas gdy proteoglikany mają łańcuchy glikozaminoglikanowe przyłączone do polipeptydu., Glikoproteiny mają niższy procent masy niż proteoglikany (które z kolei mają wyższy, około 50-60%).,ycoprotein